Please use this identifier to cite or link to this item: https://hdl.handle.net/11147/10935
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorSürmeli Eraltuğ, Nur Başak-
dc.contributor.advisorBulmuş, Volga-
dc.contributor.authorBostan, Fatmanur-
dc.date.accessioned2020-11-04T12:15:09Z-
dc.date.accessioned2021-07-04T09:18:32Z-
dc.date.available2020-11-04T12:15:09Z-
dc.date.available2021-07-04T09:18:32Z-
dc.date.issued2019-12en_US
dc.identifier.citationBostan, F. (2019). Cloning of sericin-like proteins for recombinant production in bacteria. Unpublished master's thesis, İzmir Institute of Technology, İzmir, Turkeyen_US
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/11147/10935-
dc.descriptionThesis (Master)--Izmir Institute of Technology, Biotechnology and Bioengineering, Izmir, 2019en_US
dc.descriptionIncludes bibliographical references (leaves: 57-61)en_US
dc.descriptionText in English; Abstract: Turkish and Englishen_US
dc.description.abstractSilk consists of two main proteins called fibroin and sericin. While fibroin is used in textile production and various biomaterial applications, sericin is considered as waste material in the textile industry. Sericin is a multi-component protein with an indefinite structure and it has been shown to be biocompatible and has biological activity. Because of the positive effects on keratinocytes and fibroblasts have led to the development of sericin-based biomaterials for the repair of skin tissue. Sericin from silkworm cocoons can be obtained by chemical treatment, enzymatic treatment and boiling in water. Although sericin can be separated from fibroin by chemical, enzymatic and boiling in water treatment methods, all these treatment methods are not enough to obtain recovery of high-quality sericin. Moreover, in these treatment methods, the exposure of sericin protein to high temperature causes even sericin protein obtained by the same method to indicate different characteristics. The fact that the obtained sericin demonstrate such major changes in the structure according to treatment methods bring inconsistencies in the quality of sericin produced as a biomaterial. The aim of the study is to produce native sequence of sericin that forms a tetramer contain each containing 38 amino acids with recombinant production in E.coli and to characterize structural properties Thus, obtaining sericin protein from the bacteria with recombinant methods will solve these problems in question The results indicate that for the first time, the conformational properties of recombinant sericin were obtained similar to the native sericin structure.en_US
dc.description.abstractFibroin ile birlikte ipeği oluşturan proteinden biri olan serisin, fibroinlerin birbirine bağlanmasına yardımcı olarak kozanın oluşmasını sağlar. Fibroin tekstil üretiminde ve çeşitli biyomalzeme uygulamaların da kullanılırken, serisin tekstil endüstrisinde bir atık malzeme olarak kabul edilmektedir. Serisin proteinin biyolojik aktiviteye sahip olduğu ve biyouyumlu olduğu yapılan çalışmalarla gösterilmiştir. Serisin değişken aminoasit bileşimi ve çeşitli fonksiyonel grupları ile biyomedikal uygulamalar için ilgi çekici biyoaktif özelliklere sahiptir. Antioksidan karakteri ve memeli hücreleri üzerindeki mitojenik etkisi nedeniyle serisinin hücre kültürü ve doku mühendisliğinde yararlı olduğu son yıllarda yapılan çalışmalarla gösterilmiştir. Ayrıca, keratinositler ve fibroblastlar üzerindeki olumlu etkileri, başta yara bakım malzemeleri olmak üzere deri dokusu onarımı için serisin bazlı biyomalzemelerin gelişmesine yol açmıştır. İpek böceği kozalarından serisin kimyasal muamele, enzimatik muamele ve suda kaynatma yöntemleri ile elde edilebilir. Kimyasal ve enzimatik muamele yöntemleriyle ile serisin fibroinden ayrılabilse de bu yöntemlerle serisin elde edilirken protein yüksek sıcaklıklara maruz kaldığından tutarlı ve özellikleri öngörülebilen serisin elde edilememektedir. Farklı zamanlarda üretilen serisin farklı kalitede ve miktarda elde edilmektedir. Elde edilen serisinin ayrıştırma yöntemine göre yapısında büyük değişiklikler göstermesi, serisinden elde edilen biyomalzemelerin kalitesinde tutarsızlıklar meydana getirmektedir. Çalışmanın amacı, doğal serisin sekansını 4 kez tekrar eden 38 amino asit dizisinden oluşan tetrameri E. coli’de rekombinant yöntem ile üretmek ve yapısal özelliklerini karakterize etmektir. Böylelikle, bakterilerden rekombinant yöntemlerle serisin proteini elde edilmesi, söz konusu sorunları çözecektir. Sonuçlar, ilk kez rekombinant yöntem ile üretilen serisin proteinin konformasyon özelliklerinin, doğal serisin yapısına benzer şekilde elde edildiğini gösterdi.en_US
dc.description.sponsorshipTUBITAK (117Z841)en_US
dc.format.extentxiv, 68 leavesen_US
dc.language.isoenen_US
dc.publisherIzmir Institute of Technologyen_US
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessen_US
dc.subjectSericinen_US
dc.subjectProtein engineeringen_US
dc.subjectBiomaterialsen_US
dc.titleCloning of sericin-like proteins for recombinant production in bacteriaen_US
dc.title.alternativeBakterilerde rekombinant üretim için serisin benzeri proteinlerin klonlanmasıen_US
dc.typeMaster Thesisen_US
dc.departmentThesis (Master)--İzmir Institute of Technology, Bioengineeringen_US
dc.relation.tubitakinfo:eu-repo/grantAgreement/TUBITAK/KBAG/117Z841-
dc.relation.publicationcategoryTezen_US
item.languageiso639-1en-
item.openairecristypehttp://purl.org/coar/resource_type/c_18cf-
item.grantfulltextopen-
item.cerifentitytypePublications-
item.fulltextWith Fulltext-
item.openairetypeMaster Thesis-
Appears in Collections:Master Degree / Yüksek Lisans Tezleri
Files in This Item:
File SizeFormat 
10177805.pdf2.53 MBAdobe PDFView/Open
Show simple item record



CORE Recommender

Page view(s)

172
checked on Feb 23, 2024

Download(s)

292
checked on Feb 23, 2024

Google ScholarTM

Check





Items in GCRIS Repository are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.