Please use this identifier to cite or link to this item: https://hdl.handle.net/11147/12629
Title: Interactions between metal surfaces and sulfur-containing amino acids
Other Titles: Sülfür içeren amino asitlerin metal yüzeylerle etkileşimleri
Authors: Ataman, Evren
Çevlikli, Mustafa
Keywords: SARS CoV-2
Amino acids
Sulfur amino acids
Metal surfaces
Issue Date: Jul-2022
Publisher: Izmir Institute of Technology
Abstract: With Covid-19 pandemic, the scientific studies over viruses gained a big acceleration. Some of these studies show that SARS-CoV-2 can infect through direct ways from a patient. Besides that, surfaces that are contaminated from adsorption of the virus can indirectly infect a person. Because of this, the studies on the interaction between viruses and environment is an important field on virus studies. Spike proteins which project out from protective structure called lipid bilayer and they are outmost elements of SARS-CoV-2 viruses. Spike proteins play a vital role on functions like viral entry to the host cell and attachment to the surfaces. Purpose of this study is to contribute to the existing knowledge about surface interaction of these proteins which have an important role on virus-surface interactions. Because of the complicated physical and chemical form of proteins, in this study, the interaction of amino acids, which are building block of proteins, with metal surfaces are investigated. 0.01M, 0.02M and 0.05M L-cysteine and L-methionine aqueous solution was dropped to the metals frequently used in daily life, chrome (Cr) and iron (Fe) polycrystalline substrates and left to dry out at room temperature and under atmospheric conditions. Since the water solubility of L-cystine is low, only a saturated solution of Lcystine was prepared and same process was applied. After, dried out samples were analyzed with x-ray photoelectron spectroscopy (XPS). Functional sulfur groups on L-cysteine/Cr, L-methionine/Cr and L-Methionine/Fe system stayed intact. On the other hand, sulfur atoms on L-Cysteine/Fe system oxidized and formed --SO x species. While all other systems behaved oppositely, the amount of protonated functional amino species (􀵆􀜰􀜪􀬷 􀬾) on L-methionine/Fe system decreased relative to functional amino group (􀵆􀜰􀜪􀬶) with increase in coverage. Due to surface amino acid interaction of L-methionine in different substrates, binding energy of sulfur on iron was measured 1 eV lower than on chromium. In L-cystine/Cr system, while disulfide bonds stayed intact, 􀵆􀜰􀜪􀬶 and 􀵆􀜰􀜪􀬷 􀬾 functional groups were observed on the surface together.
COVID-19 pandemisiyle birlikte virüsler hakkında yapılan bilimsel araştırmalar büyük bir hız kazandı. SARS-CoV-2 temelde hava yoluyla bulaşan bir virüstür fakat yapılan bazı çalışmalar virüslerin yüzeylere tutunup belirli bir zaman aralığında bu yüzeylere temas eden kişilere de bulaşabilme ihtimalinin olduğunu ortaya koymuştur. Bu nedenle virüslerin yüzeylerle etkileşimlerinin incelenmesi bu araştırmalar içerisinde önemli bir alan olarak karşımıza çıkmaktadır. Diken proteinler SARS-CoV-2 virüsünün dış çeperinde bulunan koruyucu lipit zarına bağlı ve diken gibi dışarı doğru çıkan yapılardır. Virüslerin konak hücreye girmesi ve farklı yüzeylere tutunması gibi süreçlerde diken proteinler birinci derecede rol üstlenmektedir. Bu çalışmanın amacı, virüs-yüzey etkileşimlerinde kilit rol oynayan bu proteinlerin yüzeylerle etkileşimleri konusunda var olan bilgi birikimine katkı sağlamaktır. Proteinlerin karmaşık fiziksel ve kimyasal yapılarından dolayı, bu çalışmada, proteinlerin yapıtaşları olan amino asitlerin, metal yüzeylerle etkileşimleri incelenmiştir. Günlük hayatta sıkça kullanılan metallerden krom (Cr) ve demirin (Fe) polikristal alt taşları üzerine 0.01 M, 0.02 M ve 0.05 M derişimlerinde L-sistein ve L-metiyonin sulu çözeltileri damlatılıp, oda sıcaklığında ve atmosferik ortamda kurumaya bırakıldı. Çözünürlüğü daha düşük olan L-sistin bileşiği ile sadece doymuş bir çözelti hazırlanarak aynı işlemler yapıldı. Çözeltiler kuruduktan sonra örnekler aşırı yüksek vakum (UHV) sistemine konuldu ve x-ışını fotoelektron spektroskopisi (XPS) yöntemi ile analiz edildi. L-sistein/Cr, L-metiyonin/Cr ve L-metiyonin/Fe sistemlerinde moleküllerde bulunan sülfür içeren fonksiyonel gruplar bozulmazken, L-sistein/Fe sisteminde 􀵆􀜵􀜱􀯫 türünde sülfür gözlemlendi. Diğer sistemler tam tersi davranış sergilerken, Lmetiyonin/Fe sisteminde proton kazanmış amino fonksiyonel grubunun (􀵆􀜰􀜪􀬷􀬾) miktarının yüzeydeki molekül miktarıyla birlikte amino grubuna (􀵆􀜰􀜪􀬶) göre azaldığı gözlendi. L-metiyonindeki sülfür atomunun yüzey etkileşimleri sebebiyle Fe alt taşta, Cr’ye göre 1 eV daha düşük bağlanma enerjisi ölçüldü. L-sistin/Cr sisteminde disülfür bağları korunurken, yüzeyde 􀵆􀜰􀜪􀬶 ve 􀵆􀜰􀜪􀬷 􀬾 fonksiyonel grupları birlikte gözlemlendi.
Description: Thesis (Master)--Izmir Institute of Technology, Physics, Izmir, 2022
Includes bibliographical references (leaves. 35-39)
Text in English; Abstract: Turkish and English
URI: https://hdl.handle.net/11147/12629
https://tez.yok.gov.tr/UlusalTezMerkezi/TezGoster?key=sELqxhTlFGAjsbjOuuiyCBYGRcoCAUszdV_4jDwMZYa8UrcAJKFheaG0XRn1GFVH
Appears in Collections:Master Degree / Yüksek Lisans Tezleri

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
10486889.pdfMaster Thesis5.23 MBAdobe PDFView/Open
Show full item record



CORE Recommender

Page view(s)

72
checked on Feb 26, 2024

Download(s)

32
checked on Feb 26, 2024

Google ScholarTM

Check





Items in GCRIS Repository are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.