Please use this identifier to cite or link to this item: https://hdl.handle.net/11147/7477
Title: Investigation of gas phase fragmentation mechanism of doubly charged a ions by mass spectrometry
Other Titles: Çifte protonlanmış a iyonlarının gaz fazı parçalanma mekanizmalarının kütle spektrometre ile incelenmesi
Authors: Yalçın, Talat
Arslanoğlu, Alper
Kızılkoca, Doğacan
Keywords: Amino acids
Gas-phase fragmentation
Peptide fragmentation
Doubly-charged
Amino acid sequence
Ions
Issue Date: Jul-2019
Publisher: Izmir Institute of Technology
Source: Kızılkoca, D. (2019). Investigation of gas phase fragmentation mechanism of doubly charged a ions by mass spectrometry. Unpublished master's thesis, İzmir Institute of Technology, İzmir, Turkey
Abstract: This dissertation presents studies of gas-phase fragmentation mechanism of doubly-charged a7 ions from basic amino acid containing model peptides under low-energy collision-induced dissociation (CID). The study includes three sets of C-terminal amidated model peptides which are alanine series containing basic amino acids (His – Arg – Lys). Position of His, Arg and Lys residue is varied from N-to-C terminal. Both positional effect and peptide sequence effect were examined for the fragmentation reactions of doubly-protonated a7 ions for these heptapeptides. The CID-MS4 mass spectra of doubly-protonated a7 ions have internal amino acid losses which provide an evidence for macrocyclization reaction. The proposed reaction mechanism involves production of doubly-charge a ions and charge-separation reaction of doubly-protonated a ions in the gas-phase which generates a protonated direct and non-direct a ion. All model peptides were also studied to understand behavior of doubly-protonated a ions better. Direct and non-direct sequence fragmentations which are singly or doubly protonated were observed for all studies. The reactions mechanisms were adjusted according to the results. In conclusions, the results presented in this dissertation can be used to elucidate the correct and reliable peptide sequences, and this improve protein identification strategies which is required for high-throughput proteomic studies.
Bu tez, çarpışma ile indüklenmiş ayrışma (CID) altında, bazik amino asit içeren model peptitlerden elde edilen çift-protonlanmış a iyonlarının gaz fazı parçalanma mekanizmalarının araştırılmasını içermektedir. Çalışmada, bazik amino asitlerin konumlarının, peptidin N-ucundan C-ucuna doğru değiştiği üç farklı model alanin peptit dizi kullanılmıştır. Bazik amino asitlerin konumlarının ve peptit dizilimlerinin, çift-protonlanmış a iyonlarının parçalanma reaksiyonları üzerindeki etkişi araştırılmıştır. Çift protonlanmış a iyonlarının çarpışma ile indüklenmiş ayrışma etkisi altında çok aşamalı kütle spektrometrisi (MS4) spektrumlarında macrohalkalaşma tepkimesine kanıt olacak kopmalar gözlenmiştir. Önerilen reaksiyon mekanizmaları gaz fazındaki çifte-protonlanmış a iyonlarının yük-ayrımı reaksiyonu oluşturulması ve ardından peptitden içsel ve içsel olmayan a ve b iyonları oluşturmasına dayanmaktadır. Ayrıca yapılan tüm çalışmalar çifte protonlanmış a iyonlarının gaz fazındaki davranışlarını daha iyi anlama amacını taşımaktadır. Sonuç olarak, bu çalışmalarda gösterilen sonuçlar peptit sekanslarının doğru ve güvenilir bir şekilde açıklamak için kullanılabilinir ve bu durum proteomik çalışmalar için gerekli olan protein tanımlama stratejilerini geliştirebilir.
Description: Thesis (Master)--Izmir Institute of Technology, Biotechnology and Bioengineering, Izmir, 2019
Includes bibliographical references (leaves: 50-52)
Text in English; Abstract: Turkish and English
URI: https://hdl.handle.net/11147/7477
Appears in Collections:Master Degree / Yüksek Lisans Tezleri

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
T001929.pdfMasterThesis27 MBAdobe PDFThumbnail
View/Open
Show full item record

CORE Recommender

Page view(s)

42
checked on Sep 26, 2022

Download(s)

26
checked on Sep 26, 2022

Google ScholarTM

Check


Items in GCRIS Repository are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.